John Cowdery Kendrew (1917-1997) y el estudio de la estructura de la mioglobina

Tal día como hoy, 24 de marzo, pero de 1917, nació en Oxford, John Cowdery Kendrew, que recibió el Premio Nobel de Química en 1962 compartido con Max Ferdinand Perutz (1914-2002). Su padre (Wilfrid George) era lector de climatología en la Universidad de Oxford y su madre (Evelyn May Graham) era historiadora. John estudió en la Dragon School de Oxford entre 1923 y 1930 y en el Clinton College, de Bristol, entre 1930 y 1936. Fue después al Trinity College de Cambridge como “Major Schoolar”. Obtuvo el grado en química en 1939.

Durante la Guerra estuvo en el Departamento de Física Química de Cambridge bajo la supervisión de E.A. Moelwyn-Hughes. Perteneció después al Air Ministry Research Establishment que más tarde se llamaría Telecommunication Research Establishment. Trabajó en el radar. El resto de la guerra lo pasó vinculado a la Royal Air Force y tuvo diversos destinos. Kendrew fue decantándose progresivamente hacia temas biológicos. Bajo la influencia de J.D. Bernal y de L. Pauling decidió investigar sobre las proteínas. En 1946 regresó a Cambridge y colaboró con Max Perutz en el Cavendish Laboratory bajo la dirección de Lawrence Bragg (1890-1971). Se doctoró en 1949. Fue “fellow” de Peterhouse en 1947 y luego profesor hasta 1975, y “Reader” en el Laboratorio Davy Faraday de la Royal Institution de Londres en 1954, “Fellow” de la Royal Society en 1960 y miembro honorario de la American Society of Biological Chemists en 1962.

Kendrew fue uno de los fundadores y editor jefe del Journal of Molecular Biology. También fue Secretario honorífico de la British Biophysical Society. Sus trabajos trataron de la estructura de las proteínas y más concretamente del estudio de la mioglobina con los rayos X. Fue mucho más difícil interpretar los difractogramas de rayos X de las proteínas globulares que los de las fibrosas porque las cadenas peptídicas de las cadenas globulares no se orientan a lo largo de una dimensión. Mediante la introducción de átomos de metales pesados con elevada densidad electrónica con intensa capacidad de refracción en las moléculas de las proteínas globulares, se obtuvieron estructuras tridimensionales de diversas proteínas de este tipo hasta una resolución de 6 Å, incluso de 2 Å. La primera información importante se debió a los estudios que realizó Kendrew y sus colaboradores sobre la mioglobina de cachalote. La mioglobina es una proteína globular relativamente pequeña que contiene una sola cadena polipeptídica, constituida por 153 restos aminoácidos.

El análisis mediante rayos X de la estructura de la mioglobina tuvo efecto en dos etapas. En la primera, que se completó en 1957, los resultados se calcularon para una resolución de 6 Å. Este grado de resolución es insuficiente para revelar las posiciones exactas de los átomos individuales o de los grupos funcionales o de los grupos de la molécula, pero indica de qué modo se halla plegada la cadena peptídica en la molécula de mioglobina. Esta ordenación plegada es su estructura terciaria. En una segunda etapa, el análisis de rayos X se realizó hasta una resolución de 2Å. El modelo que se obtuvo proporcionó la localización exacta de los esqueletos carbonados de la cadena peptídica y de todos los grupos R. Se identificaron casi todos los aminoácidos en las cadenas y se halló que concordaban con la secuencia aminoácida que había sido determinada por métodos químicos. La aplicación del análisis de difracción de rayos X a la conformación de las moléculas de proteínas fibrosas, por Astbury y Pauling, y después, también a la de las proteínas globulares, por Kendrew y Perutz, llevó al concepto de que cada molécula proteica posee una conformación específica de dimensiones precisas, las cuales determinan su función biológica. Cuando se realizó este tipo de análisis con rayos X de la estructura tridimensional del DNA, supuso un extraordinario avance en el campo de la genética molecular.

Kendrew murió el 23 de agosto de 1997 en Cambridge.

José L. Fresquet, Universitat de València, España

Bibliografía

—John C. Kendrew – Biografía. Nobelprize.org. Nobel Media AB 2014. [Internet] Accedido 22 de marzo de 2015. Disponible en: http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1962/kendrew-bio.html
—Holmes KC. Obituary: John Cowdery Kendrew (1917-1997). Nature, 1997; 389: 340
—Kendrew, JC. The three-dimensional structure of a protein molecule. Scientific American, 1961; 205 (6): 96–110.
—Watson HC, Kendrew JC. The amino-acid sequence of sperm whale myoglobin. Comparison between the amino-acid sequences of sperm whale myoglobin and of human hemoglobin. Nature, 1961; 190 (4777): 670–2.
—Kendrew, JC. The structure of globular proteins. Comparative biochemistry and physiology, 1962; 4 (2–4): 249–52.
John Cowdery Kendrew

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